　　生物化學是用化學的、物理學的和近代生物學的方法從分子水平上研究生命活動過程中物質的組成、性質、代謝變化與生物體機能之間的關係，從而闡明生命現象的化學本質的一門學科。
　　《基礎生物化學/全國高等農林院校生物科學類專業“十二五”規劃係列教材》是全國高等農林院校生物科學類專業“十二五”規劃係列教材之一，主要包括以下幾部分內容：①靜態生物化學部分，主要探討瞭構成生物體的大分子糖、脂、蛋白、酶、核酸的結構、性質、功能，同時介紹瞭這些物質的分離、分析技術及其應用；②動態生物化學部分，主要係統介紹瞭糖、脂、蛋白、核酸在體內的代謝變化規律、代謝調控及代謝變化與生物體機能之間的關係；③分子生物學部分，這部分以原核生物為主，介紹瞭遺傳信息傳遞的分子基礎與調控規律，是生物化學的發展和延續。

第0章緒論
0.1 生物化學研究的主要內容
0.2 生物化學發展簡史
0.3 生物化學與其他學科的關係
0.4 生物化學的應用和發展前景

第1章蛋白質化學
1.1 蛋白質的元素組成
1.2 蛋白質的基本組成單位是氨基酸
1.2.1 蛋白質中的標準氨基酸的結構特點和錶示方法
1.2.2 蛋白質中的標準氨基酸的分類
1.2.3 蛋白質中的非標準氨基酸
1.2.4 非蛋白質氨基酸
1.2.5 氨基酸的重要性質
1.2.6 氨基酸的分離分析
1.3 鈦
1.3.1 肽與肽鍵
1.3.2 幾種重要的天然活性肽
1.4 蛋白質的分子結構
1.4.1 蛋白質的一級結構
1.4.2 蛋白質的二級結構
1.4.3 超二級結構和結構域
1.4.4 蛋白質的三級結構
1.4.5 蛋白質的四級結構
1.4.6 縴維狀蛋白質的結構
1.5 蛋白質結構與功能的關係
1.5.1 蛋白質一級結構與功能的關係
1.5.2 蛋白質空間結構與功能的關係
1.6 蛋白質的特性
1.6.1 蛋白質的紫外吸收光譜
1.6.2 蛋白質的兩性解離和等電點
1.6.3 蛋白質的膠體性質
1.6.4 蛋白質的沉澱
1.6.5 蛋白質的變性與復性
1.6.6 蛋白質的顔色反應
1.7 蛋白質的分離與研究方法簡介
1.7.1 根據分子大小差異分離蛋白質
1.7.2 利用溶解度差異分離蛋白質
1.7.3 利用電荷不同分離蛋白質
1.7.4 根據蛋白質吸附特性分離蛋白質
1.7.5 根據生物分子特異親和力分離蛋白質
1.7.6 蛋白質的鑒定
1.7.7 蛋白質組與蛋白質組學簡介
1.8 蛋白質的分類
1.8.1 根據分子形狀分類
1.8.2 根據化學組成分類
1.8.3 根據溶解度分類

第2章酶
2.1 酶的概述
2.1.1 酶的概念及其化學本質
2.1.2 酶的催化作用特點
2.1.3 酶作用的專一性
2.1.4 酶的化學組成
2.2 酶的命名與分類
2.2.1 酶的命名
2.2.2 酶的分類
2.3 酶催化的機製
2.3.1 酶的活性中心
2.3.2 酶專一性催化反應的機製
2.3.3 酶高效催化反應的機製
2.3.4 蛋白酶的作用機理舉例
2.4 酶促反應動力學
2.4.1 酶促反應速度的測量
2.4.2 底物濃度對酶促反應速度的影響
2.4.3 酶濃度對酶促反應速度的影響
2.4.4 pH對酶作用的影響
2.4.5 溫度對酶作用的影響
2.4.6 抑製劑對酶促反應速度的影響
2.4.7 激活劑對酶作用的影響
2.5 酶活性的調節
2.5.1 彆構調節
2.5.2 酶活性的共價調節
2.5.3 酶原激活
2.5.4 調節蛋白
2.5.5 同工酶
2.6 酶的純化與酶活力測定
2.6.1 酶的分離純化
2.6.2 酶活力的測定
2.7 酶工程簡介
2.7.1 酶的應用
2.7.2 酶工程的研究內容
……
第3章維生素與輔酶
第4章核酸化學
第5章糖類
第6章脂類和生物膜
第7章新陳代謝概論與生物氧化
第8章糖類代謝
第9章脂類代謝
第10章蛋白質的酶促降解和氨基酸代謝
第11章核酸的酶促降解與核苷酸代謝
第12章 DNA的生物閤成
第13章 RNA的生物閤成
第14章蛋白質的生物閤成
第15章代謝調節
參考文獻
推薦書目

精彩書摘

　　一分子磷酸化酶激酶可以在短時問內催化數韆個磷酸化酶b，每個産牛的磷酸化酶a義可催化産生數韆個葡萄糖l磷酸，這樣就構成r兩步的級聯放大。實際上這是腎上腺素使糖原急劇分解的更長的級聯放大的一部分。另一類共價調節酶是大腸杆菌榖氨酰胺閤成酶等，它們接受ATP轉來的腺苷酰基的共價修飾，或酶促脫左腺什酰基而調節活性。此外，酶原的激活也是一種共價調節。磷酸化的調節往往是多層次的，並不是所有的基團都可以磷酸化，能夠發生磷酸化的基團也不是同時發生磷酸化，某些情況下，鄰近基團發生磷酸化後，特定基團纔能磷酸化。
　　2.5.3 酶原激活
　　1.酶原與酶原激活概念
　　生物體內有些酶以無活性的前體形式閤成和分泌，然後輸送到特定部位，當功能需要時，經專一性蛋白酶作用後轉變成有活性的酶而發揮作用。如消化係統巾的各種酶和血液凝固係統中的許多酶均以無活性的前體形式閤成和分泌，這些不具催化活性的酶前體稱為酶原（zymogen）。如胰凝乳蛋白酶原（chymotrypsinogen）、胰蛋白酶原（trypsinogen）和胃蛋白酶原（pepsinogen）等。酶原必須在特定條件下，經過適當物質的作用，被打斷一個或幾個特殊肽鍵，而使酶的構象發生一定變化纔具有活性。這種使無活性的酶原轉變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活。例如胰髒分泌的胰蛋白酶原進入小腸後，可被腸液中的腸激酶激活或自身激活，自N端切下一個6肽後，肽鏈重新摺疊而形成有活性的胰蛋白酶（圖2-35）。
　　胰蛋白酶原被激活後，可作用於胰凝乳蛋白酶原，彈性蛋白酶原和羧肽酶原（procarboxypeptidase），使之轉變為相應的酶。
　　胃蛋白酶原由胃黏膜細胞分泌，在胃液巾的酸或已有活性的胃蛋白酶作用下，自N端切下12個多肽碎片，其中最大的多肽碎片對胃蛋白酶有抑製作用，pH高的條件下，它與胃蛋白酶非共價結閤，而使胃蛋白酶原不具活性，在pH1～2時，它很容易從胃蛋白酶上解離下來。因此，胃蛋白酶原在酸性條件下纔能轉變成胃蛋白酶。
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